Protéine motrice

La kinésine fonctionne sur un microtubule à l'aide de la dynamique des protéines (voir Biophysique § Sous-zones ) à l' échelle nanométrique

Les protéines motrices (à ne pas confondre avec les protéines de mouvement de certains virus végétaux ) sont l'un des cinq groupes fonctionnels des protéines du cytosquelette en plus des protéines filamentaires d' échafaudage , des protéines de pontage, des protéines limitantes et des protéines régulatrices. Ce sont des protéines allostériques prononcées qui servent principalement à générer du mouvement tout en consommant de l' ATP , mais assument parfois également des tâches de régulation. Principalement avec ces mouvements, des charges biologiques ( vésicules , organites cellulaires, etc.) sont transportées ou des éléments cytosquelettiques sont déplacés les uns contre les autres.

Structure basique

Les protéines motrices sont toujours constituées d'un domaine dit de tête (ou moteur) et d'un domaine de queue.

Domaine du moteur

C'est ainsi que la protéine se lie à l'élément cytosquelettique. Le domaine moteur contient également le site de liaison de l'ATP et les structures qui déplacent la molécule lorsqu'elle change de conformation. Dans les familles individuelles de protéines motrices, les domaines moteurs sont très uniformes et hautement conservés.

Domaine de queue

Les points de liaison pour la charge à transporter se trouvent ici. La structure du domaine de queue détermine également si plusieurs protéines peuvent s'assembler en complexes plus grands. La structure du domaine de queue est très variable.

Classes de protéines motrices

• Kinesin : se lie aux microtubules . Forme principalement des dimères. La direction du mouvement de la kinésine va principalement du moins au plus du microtubule. Il est principalement utilisé pour transporter les organites et les vésicules cellulaires. Par exemple, des vésicules avec des neurotransmetteurs sont transportées au moyen de kinésine dans les cellules nerveuses du noyau cellulaire via l'axone à la synapse. Dans la plupart des cas, il s'agit donc de transport du noyau cellulaire à la membrane cellulaire. La kinésine a également d'importantes fonctions de régulation dans la division cellulaire.
• Dynein : Les Dyneins forment principalement des dimères et se lient aux microtubules. Ils se déplacent principalement de l'extrémité plus à l'extrémité moins d'un microtubule (de la membrane cellulaire au noyau cellulaire). Il existe des types spéciaux de dynéine dans l' axonème des cils et des flagelles .
• Myosine et tropomyosine : Les myosines se lient aux filaments d'actine et peuvent également transporter des vésicules ou similaires ici sous forme de dimères. Leur direction de mouvement va principalement de l'extrémité moins à l'extrémité plus d'un filament d'actine (exception: myosine VI). Les myosines servent également à déplacer les éléments cytosquelettiques les uns contre les autres. Vous prenez donc le relais de z. B. Fonctions d'adhésion cellulaire, endo- et exocytose, locomotion cellulaire par rampement, déformation générale des cellules (ex. Contraction musculaire) etc. La myosine est une protéine motrice qui n'apparaît que chez les eucaryotes , mais toujours ici. La tropomyosine est similaire à la myosine.
• Prestin: Une protéine motrice très rapide trouvée dans les cellules ciliées externes de l'oreille interne.
  L'immunolocalisation montre que la prestine se trouve dans les membranes plasmiques latérales des cellules ciliées externes. C'est la zone où se produit l' électromotilité . Prestin (masse molaire: 80  kDa ) appartient à la famille des transporteurs d'anions, SLC26. Les protéines de cette famille sont structurellement bien préservées et peuvent médier l' échange électroneutre de chlorures et de carbonates à travers la membrane plasmique des cellules de mammifères. Deux anions s'avèrent importants pour la motilité des cellules ciliées externes. Contrairement aux protéines motrices actionnées par voie enzymatique, la conversion directe des tensions électriques provoque un déplacement mécanique de la prestine. Cela permet d'obtenir une motilité qui est d'un ordre de grandeur plus rapide que les protéines motrices cellulaires. Afin de pouvoir développer cet effet, la protéine est contrôlée directement par les éléments sensoriels des cellules ciliées externes via une voie courte.

Relations de famille

Des analyses structurelles ont montré que la myosine et la kinésine ont un noyau très similaire dans le domaine moteur dans lequel le site de liaison à l'ATP est situé et le changement conformationnel de la protéine commence. On suppose donc que la myosine et la kinésine ont une origine évolutive commune, elles forment une famille de protéines .

Bien que la kinésine et la dynéine utilisent des microtubules comme système de rails, aucune origine commune n'a été identifiée.

Il existe également une relation fonctionnelle avec les protéines G qui subissent un changement de conformation par la consommation de GTP , mais utilisent ce changement de conformation principalement pour la transmission du signal.

Preuve individuelle

1. ^ J. Menetrey et al.: La structure du moteur de la myosine VI révèle le mécanisme de l'inversion de la directionnalité. Nature 435/7043/ 2005 . 779-785, PMID 15944696 .

liens web

• Cymobase - Une base de données pour les informations sur la séquence des protéines cytosquelettiques et motrices