Structure secondaire

Représentation des niveaux structurels de repliement des protéines en mettant l'accent sur la structure secondaire à l'aide de la protéine 1EFN

En biochimie, les éléments structuraux locaux réguliers des macromolécules sont appelés structures secondaires . L'accent est mis sur le squelette polymère, également connu sous le nom de squelette . La conformation des chaînes latérales et leur relation avec d'autres éléments ne sont pas prises en compte.

La représentation de la structure secondaire d'un polymère offre une meilleure vue d'ensemble que la représentation de sa structure moléculaire complète et donne en même temps un aperçu beaucoup plus précis de la structure réelle que la représentation dans la notation de Pauling ou la projection de Fischer .

Une structure secondaire émerge de la structure primaire respective . La disposition topologique des atomes dans l'espace est déterminée par la formation de liaisons hydrogène entre les atomes. La forme de polymérisation peut également influencer la structure secondaire , par exemple dans le cas des polysaccharides .

Les niveaux structurels superordonnés sont la structure tertiaire et la structure quaternaire , avec lesquelles la conformation de la macromolécule entière ou son association dans un complexe macromoléculaire est décrite. La distinction entre les niveaux structurels hiérarchiquement ordonnés et leur division en structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire et structure quaternaire a été proposée en 1952 par Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang .

Structure secondaire des protéines

Fondamentalement, il existe de nombreuses possibilités de conformation pour la chaîne polypeptidique d' une protéine. La comparaison des repliements protéiques montre cependant que certains motifs peuvent être retrouvés encore et encore. De telles sections locales d'une protéine avec une certaine forme tridimensionnelle sont appelées éléments structuraux secondaires .

Les structures secondaires sont caractérisés par le motif récurrent des liaisons hydrogène qui se produisent - les liaisons hydrogène du squelette peptidique représenté indiquent des hélices qui sont différemment tordues : l' α-hélice , le π-hélice et le 3 10 hélice ( les chaînes latérales de la acides aminés non représentés)

L'arrangement spatial du squelette peptidique est essentiellement déterminé par des liaisons hydrogène qui se forment de manière intramoléculaire entre différents atomes sur le squelette. Un pont peut être établi entre l'atome d'hydrogène d'un groupe amino hydrogène (NH) et l'atome d'oxygène d'un groupe carbonyle (C = O) à différentes distances. Le motif récurrent de ses liaisons hydrogène définit un élément structurel secondaire. Les atomes ainsi fixés à certaines distances les uns des autres peuvent être identifiés de diverses manières, par exemple en hélice selon le nombre d'atomes par rotation ou en spécifiant des angles de torsion typiques dans la chaîne peptidique. Les types les plus courants d'éléments structuraux secondaires trouvés sont les hélices α et les feuilles .

Les liaisons hydrogène (en bleu) en protéines hélices :
* 3 10 hélice a ( en haut)
* α-hélice
* π-hélice ( en bas)

En ce qui concerne la structure secondaire, une distinction est faite :

A l'exception des boucles bêta et des bobines aléatoires , ces zones sont caractérisées par le fait que les deux seuls angles de rotation possibles et du squelette peptidique y sont fixés et se répètent périodiquement sur la longueur de l'élément de structure secondaire. Dans le graphique de Ramachandran , les structures secondaires possibles sont indiquées en fonction des paires d'angles /φ associées, dans le graphique de Janin les angles dièdres des chaînes latérales d'acides aminés (χ 1 et 2 ). Les éléments structuraux secondaires sont énergétiquement stabilisés par les ponts hydrogène au sein du squelette peptidique . Selon le type d'élément structural secondaire, certaines chaînes latérales d'acides aminés peuvent avoir un effet déstabilisant sur sa structure.

De plus, il y a une interaction supplémentaire via l'orbitale * - du carbone C = O avec l'une des deux paires isolées de l'oxygène C = O suivant. Cela conduit à une pyramidalisation des amides autrement planaires .

La structure secondaire d'une protéine se compose de divers éléments structuraux secondaires. Le niveau supérieur suivant de classification sont les motifs structuraux , ainsi que les domaines protéiques . La structure complète de la protéine (c'est-à-dire la séquence ou l'arrangement des éléments structuraux secondaires) est appelée structure tertiaire. Il est caractéristique de chaque protéine et absolument nécessaire à la fonction biologique. Pendant ou après la traduction d' une molécule d'ARN, la structure secondaire et les niveaux structurels supérieurs de la protéine sont formés. Ce processus, appelé repliement des protéines , est utilisé dans la plupart des protéines, entre autres. soutenu par des chaperons , mais se produit parfois aussi spontanément avec de petites protéines.

Structure secondaire des acides nucléiques

De plus, les acides nucléiques , c'est-à-dire l' ADN et l' ARN, peuvent former des structures secondaires. La condition préalable à cela est que la molécule d'acide nucléique soit initialement disponible sous forme d'un seul brin. Des sections complémentaires du brin peuvent alors former des liaisons hydrogène, ce qui conduit à la formation de paires de bases intramoléculaires à structure double brin. Les tronçons non complémentaires restent monocaténaires.

Exemple de structure en épingle à cheveux d' ARN

Les parties appariées de la région double brin présente, appelée tige ( tige ), peuvent avoir une partie simple brin plus longue entre elles sous forme de boucle ( boucle incluse) et sous forme de structure tige-boucle secondaire ( tige-boucle ). Structures secondaires d'acides nucléiques avec une petite boucle, donc une courte portion intermédiaire simple brin est appelée sur la base de leur forme une structure en épingle à cheveux ( épingle à cheveux ). L'appariement opposé de séquences de bases complémentaires est rendu possible d'une manière particulière par des séquences palindromiques dans la séquence nucléotidique d' un brin d'acide nucléique. En accouplant des séquences de bases répétitives inverses aux deux extrémités d'un Nukeinsäurestranges, une structure en poignée ( panhandle ) apparaît .

Les structures secondaires ont des fonctions importantes dans la régulation de la transcription . Ils peuvent servir d' amorces (voir télomérase ) ou être une condition préalable à l'activité enzymatique des ribosomes (voir ARNr ).

Algorithmes de prédiction de structure d'ARN

Preuve individuelle

  1. ↑ entrée sur la structure secondaire . Dans : IUPAC Compendium of Chemical Terminology (le « Livre d'or ») . doi : 10.1351 / goldbook.S05530 .
  2. ^ Hermann J. Roth , Christa E. Müller, Gerd Folkers : Stereochemie und Arzneimittel , Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart, 1998, pp. 240-244, ISBN 3-8047-1485-4 .
  3. ^ Horton, Robert et al. : Biochemie , 4e édition, Pearson Studium, Munich (2008), page 152, ISBN 978-3-8273-7312-0 .