Richard Henderson

Richard Henderson

Richard Henderson , CH (né le 19 juillet 1945 à Édimbourg , en Écosse ) est un biologiste structurel et moléculaire britannique . En 2017, il a reçu le prix Nobel de chimie avec Jacques Dubochet et Joachim Frank .

La vie

Henderson a obtenu un baccalauréat en physique de l'Université d'Édimbourg en 1966 et un doctorat de l'Université de Cambridge en 1969. en biologie moléculaire . En 1969/1970, il a travaillé comme assistant de recherche pour le Laboratoire de biologie moléculaire (LMB) du Medical Research Council (MRC) à Cambridge avant de travailler comme stagiaire postdoctoral à l'Université de Yale entre 1970 et 1973 . Henderson a poursuivi sa carrière scientifique au LMB, plus récemment (1986-2006) en tant que successeur d' Aaron Klug à la tête du département. Sous la direction de Henderson, jusqu'à 400 personnes travaillaient au LMB en même temps. Parmi eux se trouvaient les lauréats du prix Nobel César Milstein , Georges Köhler et John E. Walker .

Acte

Henderson est considéré comme le pionnier de la microscopie électronique dans la détermination de la structure moléculaire des protéines membranaires . Il pourrait créer des cartes à haute résolution (7 angströms ) de la structure de la bactériorhodopsine , au moyen desquelles il s'agit d'un mécanisme détaillé de cette pompe à protons , le premier aperçu de la façon dont les protéines de transport membranaire .

En collaboration avec Nigel Unwin et en s'appuyant sur les travaux d'Aaron Klug et Jacques Dubochet ont exploré Henderson au Laboratoire de biologie moléculaire (LMB) du Medical Research Council , diverses protéines membranaires, avec Unwin sur les canaux ioniques concentrés et Henderson aux protéines constituées de sept α- hélices existent, y compris la bactériorhodopsine et le récepteur couplé à la protéine G . Alors que Henderson était au début de sa carrière scientifique avec la cristallographie aux rayons X (la limite Henderson a été nommée d'après lui), le passage à la microscopie électronique a offert l'avantage de pouvoir examiner un cristal de protéine composé seulement d'environ 5000 molécules - il y en a quatre pour la cristallographie aux rayons X, jusqu'à cinq puissances de dix cristaux plus gros sont nécessaires. Ses travaux sur la rhodopsine bactérienne en 1990 ont été la première image microscopique électronique d'une protéine en résolution atomique.

D'autres travaux d'Henderson portent sur l'amélioration de la technologie de la microscopie électronique afin de pouvoir à terme analyser des molécules membranaires sous forme non cristalline.

Récompenses (sélection)

Littérature

  • István Hargittai: Richard Henderson. Dans: Candid Science II. Conversations avec de célèbres scientifiques biomédicaux. World Scientific Publishing 2002, ISBN 1-86094-280-6 , pp. 296-305

liens web

Preuve individuelle

  1. ↑ Publication: Henderson, JM Baldwin, TA Ceska, F.Zemlin, E. Beckmann, KH Downing, Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy, J. Mol. Biol., Volume 213, 1990, Pp. 899-929, PMID 2359127
  2. ↑ Prix ​​Ernst Ruska de la Société allemande de microscopie électronique (dge-homepage.de); Récupéré le 14 juillet 2011
  3. ^ Fellows de la Royal Society (royalsociety.org); Récupéré le 14 juillet 2011
  4. ^ Anciens lauréats - Prix Rosenstiel - Centre de recherche en sciences médicales de base Rosenstiel - Université Brandeis. Dans: brandeis.edu. Récupéré le 23 janvier 2016 .
  5. ↑ Docteur Richard HENDERSON à la Fondation Louis-Jeantet (jeantet.ch); consulté le 10 mai 2019.
  6. ^ Richard Henderson à l' Académie royale suédoise des sciences (kva.se); Récupéré le 14 juillet 2011
  7. ↑ À propos du BBS ; consulté le 10 mai 2019.
données personnelles
NOM DE FAMILLE Henderson, Richard
BRÈVE DESCRIPTION Biologiste structurel et moléculaire britannique
DATE DE NAISSANCE 19 juillet 1945
LIEU DE NAISSANCE Edimbourg , Ecosse